Messung von Protein-Interaktionen

Wissenschaftler vom Heinrich-Pette-Institut (HPI) in Hamburg entwickelten eine Methode, die Protein-Interaktionen in lebenden Säugetierzellen schnell, quantitativ und hoch reproduzierbar erkennt. Bisher war es schwierig und äußerst zeitaufwändig Protein-Interaktionen in lebenden Zellen zu untersuchen. Dies geschieht beispielsweise mit Hilfe der etablierten FRET-Analyse (Försters Fluoreszenz-Resonanzenergietransfer-Analyse), bei der einzelne Zellen unter dem Fluoreszenz-Mikroskop ausgewertet werden. Diese Methode ist allerdings statistisch wenig aussagekräftig und somit fehleranfällig. Dem Team um Michael Schindler und Carina Banning gelang es nun, die FRET-Analyse mit einer Methode zu kombinieren, die es erlaubt, tausende lebender Zellen innerhalb weniger Minuten zu analysieren. Sie verwenden dafür nicht mehr das bisher übliche Fluoreszenz-Mikroskop, sondern schicken die manipulierten Zellen durch ein Durchflusszytometer, ein sog. FACS-Gerät. Mit dieser FACS/FRET-Methode seien laut Schindler erstmals verlässliche, gut reproduzierbare statistische Aussagen über die Interaktion zweier Proteine in lebenden Zellen möglich. Das funktioniere im Zellkern genauso wie in anderen Teilen einer Zelle, z.B. an der Membran oder im Zytoplasma. Die Forscher wollen diese Methode jetzt nutzen, um neue zelluläre Proteine zu entdecken, die mit dem AIDS-Erreger HIV-1 oder anderen humanpathogenen Viren wechselwirken.

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