Proteine müssen vom Entstehungsort bis hin zu ihrem Zielort oftmals Membranen überqueren. Die zugrunde liegenden Mechanismen vieler dieser Transportwege sind weitestgehend bekannt, nicht aber für peroxisomale Proteine. Für den Import in Organellen wie z.B. Mitochondrien werden die Proteine entfaltet und dann schnurartig durch die Membran gefädelt. Erst auf der anderen Seite werden sie dann in ihre fertige, räumliche Struktur gebracht (s. Abb. A). Die Transportkanäle für entfaltete Proteine sind entsprechend klein, als Durchmesser reichen bereits 1 bis 2 nm. Neu hergestellte peroxisomale Proteine werden von Importrezeptoren in der Zellflüssigkeit erkannt und an die peroxisomale Membran dirigiert, wo die Proteine auf bislang unbekannte Weise über die Membran transportiert werden. Ein Team der Bochumer Universität um Prof. Ralf Erdmann und Dr. Wolfgang Schliebs verfolgte die Idee, dass der membrangebundene Rezeptor selbst integrativer Bestandteil eines kurzlebigen Kanals ist, durch den dann das mitgeführte peroxisomale Protein die Membran passieren kann. Jetzt ist es ihnen gelungen, einen Membranproteinkomplex, der hauptsächlich aus Rezeptor und seinem Dockingprotein besteht, aus peroxisomalen Membranen der Bäckerhefe zu isolieren und in künstliche Membranen (Proteoliposomen) einzubauen. Mit diesen Liposomen wurde am biophysikalischen Institut der Universität Osnabrück unter Leitung von Prof. Richard Wagner die Existenz eines dynamischen wassergefüllten Kanals nachgewiesen. An der Membran bildet der Importrezeptor zusammen mit anderen Komponenten der Importmaschinerie eine transiente riesige Pore, die den Durchtritt der gefalteten Proteine durch die Membran erlaubt. Nach dem Proteinimport wird der Rezeptor von der Membran abgelöst und erneut dem Importzyklus zugeführt. Es zeigte sich, dass der Kanal in Abhängigkeit von der Größe der Rezeptor-Cargo Komplexe sehr schnell seine Öffnungszustände ändern kann (s. Abb. B). Die größten Öffnungszustände wurden mit über 9 nm Porendurchmesser gemessen.